Jak działa siatkówka? cz. 2.

Polub i udostępnij
  •  
  •  
  •  

Kontynuujemy omawianie budowy działania siatkówki, by obszernie wyjaśnić to fascynujące zagadnienie móc pełni zrozumieć czynności układu wzrokowego. Dobre widzenie zależy bowiem od sprawnego działania siatkówki, drogi wzrokowej ośrodków wzrokowych. 1. część artykułu działaniu siatkówki zamieściliśmy numerze 50. magazynu „Optyk Polski”.

Nosowo od dołeczka znajduje się tarcza nerwu wzrokowego, gdzie włókna nerwowe tego nerwu opuszczają gałkę oczną. tym miejscu nie ma fotoreceptorów dlatego polu widzenia powstaje plama ślepa.

Mózg otrzymuje informacje barwie przez porównanie odpowiedzi od trzech rodzajów czopków, które zawierają barwnik wzrokowy zróżnicowanej wrażliwości na poszczególne części widma światła białego. Te trzy rodzaje fotopigmentów czopkowych to porfirynopsyna, rodopsyna cyjanopsyna. Stąd przyjmuje się istnienie trzech rodzajów czopków:

  • czopki L – zawierają porfirynopsynę (erythrolabe), która wykazuje maksimum absorpcji dla
  • 592 nm,
  • czopki M – zawierają jodopsynę (chlorolabe), wykazującą maksimum absorpcji przy
  • 540 nm,
  • czopki S – zawierają cyjanopsynę (cyanolabe), mającą maksimum absorpcji przy 430 nm.

przeciwieństwie do tego istnieje tylko jeden barwnik pręcikowy (rodopsyna, maksimum absorpcji 500 nm), więc wszystkie pręciki odpowiadają tak samo na różne fale świetlne. Dlatego widzenia pręcikowe jest achromatyczne. Przy słabym oświetleniu czułość siatkówki przesuwa się stronę fal krótkich (przesunięcie Purkiniego).

Badania mikroskopii elektronowej wykazały, że budowa komórek czopkowych komórek pręcikowych jest zbliżona. Podobnie jak innych komórkach nerwowych (neuronach), tak komórkach fotoreceptorowych wyróżniamy ciało komórki (perikarion), wypustkę dośrodkową (dendryt) wypustkę odśrodkową (neuryt, czyli akson). Ściśle biorąc, czopki pręciki to właśnie dośrodkowe wypustki (więc zmodyfikowane dendryty) komórek fotoreceptorowych, chociaż często pod pojęciem czopek czy pręcik rozumie się także całą komórkę fotoreceptorową. Zatem zewnętrzne, dośrodkowe wypustki komórek fotoreceptorowych, czyli czopki pręciki, przylegając bezpośrednio do nabłonka barwnikowego tworzą warstwę światłoczułą siatkówki – warstwę nabłonka wzrokowego. Przewodzą one pobudzenie kierunku ciał komórek czopkowych pręcikowych leżących warstwie jądrzastej zewnętrznej. Aksony tych komórek sięgają do warstwy splotowatej zewnętrznej, gdzie tworzą synapsy dendrytami drugiego neuronu, czyli komórki dwubiegunowej. Pręciki mają kształt cylindryczny są cieńsze od czopków, które przyjmują kształt stożkowy.

Ryc. 5. Schemat budowy komórki pręcikowej (A) komórki czopkowej (B): – segment zewnętrzny, b – segment wewnętrzny, c – perikarion, d – dyski zawierające fotopigment, e – rzęsa (cilium), f – mitochondrium, g – jądro, h – zakończenie synaptyczne.

czopkach pręcikach wyróżnia się dwa segmenty: zewnętrzny wewnętrzny. Są one związane ze sobą za pomocą cienkiego krótkiego połączenia zwanego rzęsą. segmencie zewnętrznym znajdują się liczne dyski (krążki) zawierające barwnik wzrokowy. Dzięki temu pręciki czopki wykazują dużą zdolność do absorpcji światła. Segment wewnętrzny, zarówno czopków, jak pręcików, charakteryzuje się obecnością licznych mitochondriów, których główna rola polega na dostarczaniu komórce energii.

Podobnie do innych neuronów komórki fotoreceptorowe nie dzielą się, jednak wierzchołki ich segmentów zewnętrznych są stale odnawiane. Dyski pręcików czopków powstają przy podstawie segmentów zewnętrznych przemieszczają się kierunku wierzchołka. Proces ten jest dość szybki, gdyż oszacowano, że pręcikach mogą być utworzone ciągu godziny trzy nowe dyski. Dzięki aktywności fagocytarnej komórek nabłonka barwnikowego „zużyte” wierzchołki czopków pręcików są usuwane, więc fotoreceptory podlegają swoistej renowacji.

Fototransdukcja, czyli przemiana fotonów światła impulsy elektryczne, wynika kaskady zjawisk biochemicznych zewnętrznych segmentach fotoreceptorów.

Absorpcja światła przez barwniki wzrokowe wywołuje łańcuch reakcji, które prowadzą do zmian przepływie jonów przez błonę komórkową i w konsekwencji do obniżenia potencjału wewnątrzkomórkowego, czyli hiperpolaryzacji.

Molekuły barwnika wzrokowego pręcikach (rodopsyna) barwników wzrokowych czopkach (porfirynopsyna, jodopsyna, cyjanopsyna) posiadają dwie części:

  • Część białkowa – opsyna – jest osadzona błonie dysku nie absorbuje światła.
  • Częścią absorbującą światło (chromofor) jest aldehydowa pochodna witaminy – retinal, która łączy się opsyną za pośrednictwem zasady Shiffa.

Tworząca rodopsynę molekuła opsyny zbudowana jest 348 aminokwasów, jej masa cząsteczkowa wynosi ok. 40 000.

Fotopigmenty znajdujące się czopkach mają budowę podobną do rodopsyny. Składają się retinalu (chromoforu) opsyny. Opsyny tworzące barwniki wzrokowe czopkach różnią się nieznacznie składzie aminokwasów, to sprawia, że maksimum absorpcji dla trzech rodzajów czopków występuje przy różnych długościach fali światła.

Retinal może przyjmować kilka izomerycznych konformacji, dwie nich są ważne dla zrozumienia cyklu wzrokowego. Cykl ten obejmuje wzbudzenie – rozpad – regenerację barwnika wzrokowego przebiega podobnie pręcikach oraz czopkach.

 

Ryc. 6. Wzór chemiczny molekuły retinalu. Energia fotonu światła E = hν, gdzie: h – stała Plancka, ν – częstotliwość światła.

postaci nieaktywnej rodopsyna zawiera izomer 11-cis-retinal, który jest odpowiedni do wbudowania molekułę opsyny. Absorpcja światła przez retinal powoduje zmianę konformacji 11-cis all-transrezultacie tej zmiany dochodzi, poprzez serię niestabilnych stanów pośrednich, do rozpadu (hydrolizy) dającego all-trans-retinal opsynę.

Aby nastąpiła regeneracja, czyli resynteza rodopsyny, all-trans retinal musi wrócić (poprzez formy all-trans-retinolu 11-cis-retinolu) do konfiguracji 11-cis-retinalu, reakcja ta może zachodzić kontakcie nabłonkiem barwnikowym.

Aktywacja molekuł fotopigmentu prowadzi do obniżenia cytoplazmatycznego stężenia cyklicznego guanozynomonofosforanu (cGMP) – substancji, która reguluje przepływ jonów sodu (Na+) wapnia (Ca2+) przez kanały jonowe błony komórkowej segmentu zewnętrznego pręcika lub czopka. ciemności stężenie cGMP cytoplazmie wynosi około 2 μmol/l, potencjał błonowy wynosi wtedy około -40 mV.

Oszacowano, że pobudzenie jednej molekuły rodopsyny może aktywować około 100 molekuł transducyny (białko G)których każda stymuluje jedną molekułę fosfodiesterazy – enzymu wywołującego hydrolizę cGMP. kolei każda molekuł fosfodiesterazy jest zdolna do hydrolizy około 1000 molekuł cGMP ciągu sekundy.

Ta biochemiczna kaskada, zainicjowana przez fotoaktywację barwnika wzrokowego, charakteryzuje się dużym wzmocnieniem, gdyż pobudzenie jednej molekuły rodopsyny może spowodować (poprzez aktywację transducyny fosfodiesterazy) hydrolizę 105 molekuł cGMP.

Cykliczny GMP otwiera specyficzne kanały jonowe błonie komórkowej zewnętrznych segmentów fotoreceptorów, zmniejszenie jego stężenia powoduje zamknięcie tych kanałów.

rezultacie potencjał błonowy fotoreceptora obniża się od wartości -40 mV do wartości -70 mV. Na tym, prostym ujęciu, polega mechanizm hiperpolaryzacji fotoreceptorów spowodowany absorpcją światła.

Stężenie cGMP cytoplazmie pręcików czopków jest modulowane nie tylko przez światło (strumień fotonów docierających do fotoreceptorów), lecz także przez stężenie jonów wapnia (Ca2+), które reguluje aktywność cyklazy – enzymu nadzorującego syntezę cGMP GTP (guanozynotrójfosforanu). Jeżeli poziom jonów wapnia jest podwyższony, stężenie cGMP obniża się. Natomiast zmniejszenie stężenia jonów Ca2+ jest sygnałem do syntezy cGMP, co konsekwencji prowadzi do ponownego otwarcia kanałów jonowych napływu jonów sodu wapnia do komórki fotoreceptora , jego potencjał podnosi się od -70 mV do -40 mV. Tak więc zmiany wewnątrzkomórkowego stężenia jonów Ca2+ leżą podstaw wyjaśnienia adaptacji czopków do światła.

Ciąg dalszy tekstu zamieścimy kolejnym, 52. wydaniu magazynu „Optyk Polski”.


Polub i udostępnij
  •  
  •  
  •  

Polecamy